Page 206 - Егоровские чтения
P. 206

Батиров Э.Х, Юлдашев М.П., Маликов В.М. Химия природных соединений . - 1990;
        Биохимическое исследование мембран. - М.: Мир, 1979; Ермаков А.И. и др. Методы би­
        охимических исследований растений. - Л.; Агропромиздат, 1987; Исследование синте­
        тических и природных антиоксидантов in vitro и in vivo. - М.; Наука. 1992; Карякин
        Ю.В.. Ангелов И.И. Чистые химические вещества. - М.: Химия. 1974; Кемертелидзе
         Э.П., Георгиевский В.П. Физико-химические методы анализа некоторых биологически
        активных соединений растительного происхождения. - Тбилиси: Мецниереба, 1976;
         Кефели В.И. // Физиология растений. - 1997. - Т. 44. - № 3; Кефели В.И. Природные ин­
         гибиторы роста и фитогормоны. - М.: Наука, 1974; Общая органическая химия. В 12 то­
         мах. - М.: Химия. - 1985. - Т. 9; Петров К.А. // Наука и образование. - 1998. - № 1;
         Harwood. J.E., Huyser С. // Water Research. - Pergamon Press. 1970. - V.4; Marham K.R.
         Techniqes of flavonoid identification. - N.Y.: Academic Press, 1982; Richard A.Dixon,
         Nancy L.Paiva. // Plant Cell. - 1995. - V. 7; Sloane-Stanley G.H. // Biochem. J. - 1967. - V.
         104.


                 Антигенные свойства пероксидазы хрена

                            Аммосова ТЛ., * Егоров АМ.,
                                ИБПК СО РАН, *МГУ

           Изофермент С пероксидазы хрена (КФ 1.11.1.7) является одним из
        самых широко распространенных ферментов в анализе. Пероксида­
        за используется в иммуноанализе, в определении фенолов и переки­
        сей и для других целей. Ее третичная структура была опубликована
        в 1997 году (Gajhede et al., 1997).
           Молекула изофермента С состоит из двух доменов, между кото­
        рыми находится нековалентно связанный гем (железо-протопорфи-
        рин IX), содержит восемь олигосахаридных цепочек (последователь­
        ности Asn-X-Ser(Thr)), четыре дисульфидных связи и два иона
        кальция.
           Проблема изучения структуры фермента, в том числе, его анти­
        генной структуры является весьма актуальной в настоящее время,
        как для выяснения топографии белка, так для получения и исполь­
        зования антител, модулирующих активность пероксидазы и для ее
        ориентированной иммобилизации.
           Антигенными детерминантами, или эпитопами, называют участки
        белка, на которые вырабатываются специфические антитела. Анти­
        генные детерминанты белков подразделяются на конформационные
        и линейные. Исследование линейных эпитопов проводится с по­
        мощью комплекса методов, одним из которых является метод пеп­
        тидного сканирования (PEPSCAN) (Geysen Н.М. et al., 1987, Tan X. et
        al., 1990). Этот метод имеет широкий спектр применения и использу­
        ется для изучения белок-белковых взаимодействий, развития мето­
        дов иммуноанализа, создания синтетических вакцин, в исследовании
        топологии белков и патогенеза аутоиммунных заболеваний. Получе­
         202
   201   202   203   204   205   206   207   208   209   210   211